Científicos determinan por primera vez estructura de la molécula asociada a la ELA
Este hallazgo puede impulsar el desarrollo de nuevas terapias y métodos de diagnóstico de la esclerosis lateral amiotrófica, para la que aún no hay una cura.
Científicos determinaron la estructura de la molécula que se asocia a la esclerosis lateral amiotrófica (ELA). | Unsplash
Un grupo de científicos en Reino Unido determinó por primera vez la estructura de la molécula que se asocia a la esclerosis lateral amiotrófica (ELA) y a otras muchas enfermedades neurodegenerativas, según expuso un estudio publicado en Nature y liderado por el Laboratorio de Biología Molecular de Cambridge.
Los autores de la investigación destacaron que este descubrimiento puede impulsar el desarrollo de nuevas terapias y métodos de diagnóstico acerca de la ELA, para la que todavía no hay una cura.
La ELA es una enfermedad del sistema nervioso central, caracterizado por una degeneración progresiva de las neuronas motoras superiores e inferiores, la cual se manifiesta con debilidad muscular que puede avanzar hasta la parálisis.
Estructura asociada a la ELA
De acuerdo con el estudio, la mitad de las personas afectadas por la ELA fallecen en menor de tres años, un 80% en menos de cinco, y la mayoría (95%) en menos de 10 años.
Aunque tampoco está claro por qué se padece esta enfermedad, se sabe que la acumulación anormal de la proteína TDP-43 en células nerviosas es uno de los rasgos patológicos que define a la ELA.
Esta acumulación defectuosa de la proteína TDP-43 está vinculada también a la demencia frontotemporal y a otras enfermedades neurodegenerativas, como el Alzheimer y el Párkinson, explicaron los expertos en un comunicado.
No obstante, los académicos no han sido capaces de trasladar ese conocimiento al desarrollo de tratamientos, pues se desconocía en detalle, hasta ahora, las características de esta proteína.
Los autores de este estudio han recurrido a la microscopía crioelectrónica para determinar la estructura molecular de las acumulaciones de TDP-43, extraídas de los cerebros donados por dos pacientes de ELA, lo que llevó al descubrimiento de una doblez filamentosa de doble espiral.
Estas características estructurales tan distintivas, según académicos, sugieren que es probable que la TDP-43 puede interactuar de una manera única con herramientas de diagnóstico y ciertos medicamentos.
Estas diferencias, observan, podrían explicar por qué los compuestos de diagnósticos actuales, desarrollados a partir de proteínas asociadas a otras enfermedades neurodegenerativas, son deficientes a la hora de detectar la ELA.
"Ahora que conocemos el aspecto de la estructura de las acumulaciones de TDP-43 y qué la hace única, podemos aprovecharlo para hallar métodos de diagnóstico temprano", señaló Benjamin Ryskeldi-Falcon, del Laboratorio de Biología Molecular de Cambridge.
Comentarios